Sorbitol déshydrogénase
Sorbitol déshydrogénase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La sorbitol déshydrogénase (SDH), ou L-iditol 2-déshydrogénase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme est très largement distribuée chez les êtres vivants et a été retrouvée chez les archées, les bactéries, les levures, les plantes et les animaux. Elle agit sur un grand nombre d'alditols, notamment sur le L-iditol, le D-glucitol, le D-xylitol et le D-galactitol. Des enzymes de tissus différents auront des spécificités différentes vis-à-vis des substrats. Cette enzyme est spécifique du NAD+ et ne fonctionne pas avec le NADP+. Un cation de zinc intervient également dans la catalyse.
Elle est connue notamment pour convertir le sorbitol, issu du glucose, en fructose[2] :
Notes et références
- ↑ DOI 10.1016/S0969-2126(03)00167-9
- ↑ (en) O. El-Kabbani, C. Darmanin and R. P.-T. Chung, « Sorbitol Dehydrogenase: Structure, Function and Ligand Design », Current Medicinal Chemistry, vol. 11, no 4, , p. 465-476 (lire en ligne) DOI 10.2174/0929867043455927
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