Hydroxyméthyltransférase de sérine
de sérine
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | PLP |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'hydroxyméthyltransférase de sérine ou sérine-hydroxyméthyltransférase (SHMT) est une transférase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme joue un rôle important dans les voies métaboliques des composés à un seul atome de carbone en catalysant la conversion simultanée et réversible de la L-sérine en glycine et du tétrahydrofolate en 5,10-méthylènetétrahydrofolate[2]. Cette réaction fournit la plus grande partie des unités monocarbonées pour les biosynthèses de la cellule[3].
Des bactéries telles qu’Escherichia coli et Geobacillus stearothermophilus possèdent leur propre version de cette enzyme et il apparaît y avoir deux isoformes de sérine hydroxyméthyltransférase chez les mammifères, l'une dans le cytoplasme (cSHMT) et l'autre dans les mitochondries (mSHMT). Les plantes posséderaient également une isoforme particulière dans les chloroplastes[4].
Chez les mammifères, l'enzyme est un tétramère de sous-unités identiques d'environ 50 kDa chacune. L'holoenzyme a par conséquent une masse moléculaire d'environ 200 kDa et incorpore quatre molécules de phosphate de pyridoxal (vitamine B6) comme coenzyme[5].
Notes et références
- ↑ (en) Tomoki Ota, Akinobu Senoo, Masumi Shirakawa et Hiroshi Nonaka, « Structural basis for selective inhibition of human serine hydroxymethyltransferase by secondary bile acid conjugate », iScience, vol. 24, no 2, (ISSN 2589-0042, PMID 33521601, DOI 10.1016/j.isci.2021.102036, lire en ligne, consulté le )
- ↑ N. Appaji Rao, M. Ambili, Venkatakrishna R. Jala et H. S. Subramanya, « Structure–function relationship in serine hydroxymethyltransferase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, 3rd International Symposium on Vitamin B6, PQQ, Carbonyl Catalysis and Quinoproteins, vol. 1647, no 1, , p. 24–29 (ISSN 1570-9639, DOI 10.1016/S1570-9639(03)00043-8, lire en ligne, consulté le )
- ↑ (en) P. Stover et V. Schirch, « Serine hydroxymethyltransferase catalyzes the hydrolysis of 5,10-methenyltetrahydrofolate to 5-formyltetrahydrofolate. », Journal of Biological Chemistry, vol. 265, no 24, , p. 14227–14233 (ISSN 0021-9258 et 1083-351X, PMID 2201683, DOI 10.1016/S0021-9258(18)77290-6, lire en ligne, consulté le )
- ↑ (en) V. Besson, M. Neuburger, F. Rebeille et R. Douce, « Evidence for three serine hydroxymethyltransferases in green leaf cells. Purification and characterization of the mitochondrial and chloroplastic isoforms », Plant Physiology and Biochemistry, vol. 33, no 6, , p. 665-673 (DOI 10.5555/19960301397, lire en ligne)
- ↑ (en) M. Martinez-Carrion, W. Critz et J. Quashnock, « Molecular weight and subunits of serine transhydroxymethylase », Biochemistry, vol. 11, no 9, , p. 1613-1615 (PMID 5028104, DOI 10.1021/bi00759a011, lire en ligne)
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