Sérine/thréonine protéine-kinase

Une sérine/thréonine protéine-kinase est une protéine-kinase qui catalyse la phosphorylation de protéines sur certains de leurs résidus de sérine ou de thréonine, dont la chaîne latérale est semblable, pour former des résidus de O-phosphosérine ou de O-phosphothréonine respectivement.

Au moins 125 des plus de 500 protéines-kinases humaines connues sont des sérine/thréonine kinases (STK). Ce type de phosphorylation intervient dans de très nombreux processus cellulaires et constitue une modification post-traductionnelle très importante[1],[2],[3],[4],[5],[6],[7].

L'expression des sérine/thréonine protéines-kinases est modifiée dans de nombreux types de cancers. Des inhibiteurs de STK ont montré un bénéfice limité dans le traitement du cancer de l'ovaire[8]. La kinase s6 ribosomique (en) (RSK) est impliquée dans le développement de certains cancers de la prostate.

Notes et références

  1. ↑ (en) Zahi Damuni etLester J. Reed, « Purification and properties of a protamine kinase and a type II casein kinase from bovine kidney mitochondria », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 262, no 2,‎ , p. 574-584 (PMID 2835010, DOI 10.1016/0003-9861(88)90408-0, lire en ligne)
  2. ↑ (en) B. Baggio, L. A. Pinna, V. Moret et N. Siliprandi, « A simple procedure for the purification of rat liver phosvitin kinase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology, vol. 212, no 3,‎ , p. 515-517 (PMID 5456997, DOI 10.1016/0005-2744(70)90261-5, lire en ligne)
  3. ↑ (en) Bengt Jergil et Gordon H. Dixon, « Protamine kinase from rainbow trout testis. Partial purification and characterization », Journal of Biological Chemistry, vol. 245, no 2,‎ , p. 425-434 (PMID 4312674, lire en ligne)
  4. ↑ (en) Thomas A. Langan, « Action of Adenosine 3',5'-Monophosphate-dependent Histone Kinase in Vivo », Journal of Biological Chemistry, vol. 244, no 20,‎ , p. 5763-5765 (PMID 4310608, lire en ligne)
  5. ↑ (en) M. Takeuchi et M. Yanagida, « A mitotic role for a novel fission yeast protein kinase dsk1 with cell cycle stage dependent phosphorylation and localization », Molecular Biology of the Cell, vol. 4, no 3,‎ , p. 247-260 (PMID 8485317, PMCID 300923, DOI 10.1091/mbc.4.3.247, lire en ligne)
  6. ↑ (en) Thomas Groβ, Martin Lutzelberger, Holger Wiegmann, Andreas Klingenhoff, Suresh Shenoy et Norbert F. Käufer, « Functional Analysis of the Fission Yeast Prp4 Protein Kinase Involved in Pre-Mrna Splicing and Isolation of a Putative Mammalian Homologue », Nucleic Acids Research, vol. 25, no 5,‎ , p. 1028-1035 (PMID 9102632, PMCID 146536, DOI 10.1093/nar/25.5.1028, lire en ligne)
  7. ↑ (en) Ying Wang, Thomas G. Hofmann, Laura Runkel, Thomas Haaf, Heinz Schaller, Klaus-Michael Debatin et Hubert Hug, « Isolation and characterization of cDNAs for the protein kinase HIPK2 », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression, vol. 1518, nos 1-2,‎ , p. 168-172 (PMID 11267674, DOI 10.1016/S0167-4781(00)00308-0, lire en ligne)
  8. ↑ (en) Marcia A. Ciccone, Asaf Maoz, Jennifer K. Casabar, Hiroko Machida, Seiji Mabuchi, Koji Matsuo, « Clinical Outcome of Treatment With Serine-Threonine Kinase Inhibitors in Recurrent Epithelial Ovarian Cancer: A Systematic Review of Literature », Expert Opinion on Investigational Drugs, vol. 25, no 7,‎ , p. 781-796 (PMID 27101098, DOI 10.1080/13543784.2016.1181748, lire en ligne)
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