Ces enzymes sont en réalité capables de méthyler plusieurs fois le même résidu, conduisant par exemple à la triméthyllysine. Le transfert des groupesméthyle a lieu préférentiellement sur des résidus de lysine et d'arginine spécifiques sur les histonesH3 et H4[4]. Dans les cellules des eucaryotes, le génome est condensé de façon très étroite sous forme de chromatine, constituée notamment d'ADN et d'histones, de sorte que les enzymes qui doivent accéder au génome doivent le rendre accessible[8]. C'est ce que font les histone-méthyltransférases en méthylant les histones sur certains sites spécifiques qui en modifient les propriétés. La méthylation des histones (en) est un processus biologique important car c'est la principale modification épigénétique de la chromatine qui régule l'expression génique, la stabilité du génome, la maturation des cellules souches, le développement des lignées cellulaires, la régulation des gènes soumis à empreinte, la méthylation de l'ADN et le processus de mitose cellulaire[1].
↑(en) Qin Feng, Hengbin Wang, Huck Hui Ng, Hediye Erdjument-Bromage, Paul Tempst, Kevin Struhl et Yi Zhang, « Methylation of H3-Lysine 79 Is Mediated by a New Family of HMTases without a SET Domain », Current Biology, vol. 12, no 12, , p. 1052-1058 (PMID12123582, DOI10.1016/S0960-9822(02)00901-6, lire en ligne)
↑(en) Huck Hui Ng, Qin Feng, Hengbin Wang, Hediye Erdjument-Bromage, Paul Tempst, Yi Zhang et Kevin Struhl, « Lysine methylation within the globular domain of histone H3 by Dot1 is important for telomeric silencing and Sir protein association », Genes & Development, vol. 16, no 12, , p. 1518-1527 (PMID12080090, PMCID186335, DOI10.1101/gad.1001502, lire en ligne)
(en) Adam Wood et Ali Shilatifard, « Posttranslational Modifications of Histones by Methylation », Advances in Protein Chemistry, vol. 67, , p. 201-222 (DOI10.1016/S0065-3233(04)67008-2, lire en ligne)
↑(en) Tina L. Branscombe, Adam Frankel, Jin-Hyung Lee, Jeffry R. Cook, Zhi-hong Yang, Sidney Pestka et Steven Clarke, « PRMT5 (Janus Kinase-binding Protein 1) Catalyzes the Formation of Symmetric Dimethylarginine Residues in Proteins », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 35, , p. 32971-32976 (PMID11413150, DOI10.1074/jbc.M105412200, lire en ligne)
↑(en) Valerie H. Weiss, Anne E. McBride, Michelle A. Soriano, David J. Filman, Pamela A. Silver et James M. Hogle, « The structure and oligomerization of the yeast arginine methyltransferase, Hmt1 », Nature Structural & Molecular Biology, vol. 7, no 12, , p. 1165-1171 (PMID11101900, DOI10.1038/82028, lire en ligne)