Complexe pyruvate-déshydrogénase

Pyruvate-déshydrogénase (E1)
N° EC EC 1.2.4.1
N° CAS 9014-20-4
Cofacteur(s) TPP
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO
Acétyl-CoA:dihydrolipoamide-
S-acétyltransférase (E2)
N° EC EC 2.3.1.12
N° CAS 9032-29-5
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO
Dihydrolipoyl-déshydrogénase
N° EC EC 1.8.1.4
N° CAS 9001-18-7
Cofacteur(s) FAD
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Le complexe pyruvate-déshydrogénase (PDC) est l'association de trois enzymes intervenant séquentiellement pour catalyser la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA. Le pyruvate est notamment issu de la glycolyse, tandis que l'acétyl-CoA est, par exemple, le point d'entrée du cycle de Krebs, qui fonctionne dans la foulée de la chaîne respiratoire pour parachever l'oxydation du groupement acétyle de l'acétyl-CoA.

Le PDC est structurellement apparenté au complexe α-cétoglutarate-déshydrogénase et au complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate-déshydrogénase, constitués comme lui d'une décarboxylase, d'une acyltransférase et d'une oxydoréductase. Chez les procaryotes, il est organisé selon une symétrie qui varie suivant les espèces, cubique chez les bactéries à Gram négatif, avec 24 sous-unités E2[1], et dodécaédrique chez les bactéries à Gram positif, avec 60 sous-unité E2[2]. Chez les eucaryotes, on le trouve dans la matrice mitochondriale, l'enzyme humaine étant constituée de 96 sous-unités organisées selon une symétrie dodécaédrique[3].

  Enzyme     Abrév.     Cofacteurs     Nombre de sous-unités  
  Procaryotes     Eucaryotes  
  Pyruvate-déshydrogénase
  EC 1.2.4.1 : décarboxylase 		E1   Pyrophosphate de thiamine
  (TPP) 		24 30
  Dihydrolipoamide S-acétyltransférase
  EC 2.3.1.12 : acyltransférase 		E2   Lipoamide / dihydrolipoamide
 coenzyme A (CoA-SH) 		24-60 48-60[4]
  Dihydrolipoyl-déshydrogénase
  EC 1.8.1.4 : oxydoréductase 		E3   Dinucléotide flavine-adénine (FAD)
  Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+)   		12 12

La réaction globale catalysée par le complexe pyruvate-déshydrogénase est la suivante :

  + CoA-SH + NAD+  →  NADH + H+ + CO2 +  
Pyruvate   Acétyl-CoA


Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

Notes et références

  1. ↑ A. Mattevi, G. Obmolova, E. Schulze, K. H. Kalk, A. H. Westphal, A. de Kok, W. G. Hol « Atomic structure of the cubic core of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex », dans Science, vol. 255, 1544-1550, 1992.
  2. ↑ (en) Ute Neveling, Stephanie Bringer-Meyer et Hermann Sahm, « Gene and subunit organization of bacterial pyruvate dehydrogenase complexes », Biochim. Biophys. Acta, vol. 1385,‎ , p. 367-372 (PMID 9655937)
  3. ↑ M. Smolle, A. E. Prior, A. E. Brown, A. Cooper, O. Byron, J. G. Lindsay, « A new level of architectural complexity in the human pyruvate dehydrogenase complex », dans J. Biol. Chem. vol. 281, 19772-19780, 2006.
  4. ↑ (en) S. Vijayakrishnan, S. M. Kelly, R. J. C. Gilbert, P. Callow, D. Bhella, T. Forsyth, J. G. Lindsay et O. Byron, « Solution Structure and Characterisation of the Human Pyruvate Dehydrogenase Complex Core Assembly », Journal of Molecular Biology, vol. 339, no 1,‎ , p. 71-93 (ISSN 0022-2836, lire en ligne)
    DOI 10.1016/j.jmb.2010.03.043
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